maturarozszerzona.pl

Chemizm życia: budowa związków organicznych i biochemia

9 zadań z oficjalnych arkuszy matury rozszerzonej z biologii (2023–2025). Spróbuj rozwiązać samodzielnie, potem odsłoń odpowiedź — przy każdym zadaniu znajdziesz typową pułapkę, na której wykładają się maturzyści.

  1. Matura CKE · maj 2025 · zad. 1 2 pkt biochemia, białka, struktura, denaturacja, mostki disiarczkowe

    Rybonukleaza A (RNAza A) jest enzymem zbudowanym z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi.

    Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie — działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje — w warunkowo — znane mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa wiązania wodorowe.

    Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia z rybonukleazą zmienia strukturę przestrzenną i staje się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznej zwijaniu i odzyskał aktywność katalityczną.

    Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami zaznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.

    Na rysunku w arkuszu CKE — schemat zwijania/rozwijania łańcucha rybonukleazy z zaznaczonymi mostkami -S-S- (26-84, 40-95, 58-110, 65-72) oraz strzałkami: denaturacja → renaturacja → 1 - 124.

    Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.

    Zadanie 1.1. (0-1)

    Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F — jeśli jest fałszywe.
    1. Do opisanej, powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej. P F
    2. Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną. P F

    Zadanie 1.2. (0-1)

    Rozstrzygnij, czy mostki disiarczkowe widoczne na schemacie stabilizują strukturę trzeciorzędową, czy — strukturę czwartorzędową rybonukleazy. Odpowiedź uzasadnij.

    Pokaż odpowiedź

    1.1. — FP

    • F — denaturacja niszczy struktury II, III (oddziaływania niekowalencyjne, mostki -S-S-), NIE strukturę pierwszorzędową (sekwencja aa pozostaje).
    • P — denaturacja zwija/rozplata białko → traci aktywność katalityczną. Renaturacja odtwarza strukturę 3D → przywraca aktywność.

    1.2. — strukturę trzeciorzędową. Uzasadnienie: rybonukleaza A to białko monomeryczne (jeden łańcuch polipeptydowy o 124 aa). Mostki disiarczkowe łączą reszty cysteinowe w obrębie tego samego łańcucha → stabilizują przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha = struktura trzeciorzędowa. Struktura IV-rzędowa to złożenie wielu podjednostek (np. hemoglobina = 4 łańcuchy) — tu nie występuje.

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 1.1a — **struktura I-rzędowa = sekwencja aminokwasów** (kowalencyjne wiązania peptydowe). Denaturacja **NIE niszczy** struktury I-rzędowej. Niszczy strukturę II (helisa α / kartka β), III (zwijanie 3D) i IV (kompozycja podjednostek). Pułapka 1.2 — pomylenie III z IV-rzędową. **III** = jeden łańcuch zwinięty w 3D. **IV** = wiele łańcuchów (oligomery). Mostki S-S wewnątrz **jednego** łańcucha = III-rzędowa. Mostki S-S **między** łańcuchami (np. insulina, IgG) = IV-rzędowa.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  2. Matura CKE · maj 2025 · zad. 4 5 pkt doświadczenie, aktinidaza kiwi, proteaza, kolagen, kontrola

    Kiwi to nazwa handlowa owoców aktinidii smakowitej (Actinidia deliciosa). Aktinidia jest rośliną dwupienną, a do owocowania dochodzi się z pojedynczych szczytów.

    Poniżej przedstawiono fotografię przekroju poprzecznego przez owoc kiwi z widocznymi nasionami.

    W owocach kiwi znajduje się enzym — aktinidaza, który jest proteazą. Aby sprawdzić właściwości aktinidazy, uczniowie przeprowadzili doświadczenie. W tym celu przygotowali cztery takie same pojemniki z galaretką żelatynową, zawierającą białko zwierzęce — kolagen. Włókna kolagenowe splatają się ze sobą i tworzą sieć ograniczającą ruch wody, dzięki czemu galaretka ma postać żelu.

    Następnie do dwóch pojemników (zestaw 1. i 2.) umieścili także świeżo przekrojonego owocu kiwi, a w zestawach 3. i 4. pozostawili samą galaretkę. Następnie uczniowie umieścili zestawy 1. i 3. w temperaturze 20 °C, a zestawy 2. i 4. — w temperaturze 5 °C. Po kilku godzinach zaobserwowali częściowe rozpuszczenie się galaretki w pojemniku trzymanym w temperaturze pokojowej i zawierającym owoc kiwi (zestaw 1.).

    Poniżej przedstawiono schemat doświadczenia i uzyskane wyniki.

    Numer zestawu Umieszczenie fragmentu kiwi Temperatura Stan galaretki po kilku godzinach
    1. tak 20 °C częściowe upłynnienie
    2. tak 5 °C brak upłynnienia
    3. nie 20 °C brak upłynnienia
    4. nie 5 °C brak upłynnienia

    Na poniższym rysunku przedstawiono wyniki uzyskane w zestawach 1. i 2.

    Na podstawie: P. Jedynak, To kiwi cię zadziwi, „Wiedza i Życie" 9, 2022.

    Zadanie 4.1. (0-1)

    Sformułuj problem badawczy przedstawionego doświadczenia.

    Zadanie 4.2. (0-1)

    Wyjaśnij, dlaczego w zestawie 1. — w przeciwieństwie do zestawu 2. — doszło do uwolnienia wody z galaretki. W odpowiedzi uwzględnij strukturę galaretki.

    Zadanie 4.3. (0-1)

    Przedstaw znaczenie zestawów kontrolnych 3. i 4. w interpretacji wyników doświadczenia.

    Zadanie 4.4. (0-2)

    Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące aktinidii smakowitej są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F — jeśli jest fałszywe.
    1. W zalążni słupka aktinidii smakowitej znajduje się tylko jeden zalążek. P F
    2. Tylko część osobników aktinidii smakowitej wydaje owoce. P F
    3. Aktinidia smakowita to roślina okrytozalążkowa. P F
    Pokaż odpowiedź

    4.1. Czy aktywność aktinidazy (proteazy z kiwi) zależy od temperatury? (lub: Jak temperatura wpływa na aktywność aktinidazy?). Doświadczenie porównuje dwie temperatury (5°C i 20°C) — zmienną zależną jest stan galaretki, zmienną niezależną temperatura.

    4.2. Galaretka jest żelem białkowym — włókna kolagenu tworzą trójwymiarową sieć, w której zatrzymywana jest woda. W zestawie 1 (kiwi + 20°C) aktinidaza działała aktywnie (temperatura optymalna) → trawiła kolagen (hydroliza wiązań peptydowych) → sieć kolagenowa rozpadła się → galaretka utraciła zdolność wiązania wody → woda się uwolniła.

    4.3. Zestawy 3 i 4 to próby kontrolne (kontrola negatywna). Nie zawierają kiwi (brak aktinidazy), więc pokazują, że galaretka sama z siebie nie rozpada się ani w 20°C, ani w 5°C. Dzięki tym kontrolom wiemy, że upłynnienie w zestawie 1 wynika wyłącznie z działania aktinidazy — nie z czynników temperaturowych ani fizycznego rozpadu galaretki.

    4.4. — FPP

    • 1: F — owoc kiwi ma wiele nasion (widoczne na fotografii), więc w zalążni musi być wiele zalążków, nie jeden.
    • 2: P — kiwi to roślina dwupienna — kwiaty męskie i żeńskie na różnych osobnikach. Tylko osobniki żeńskie wydają owoce.
    • 3: P — kiwi to okrytozalążkowa (angiosperm) — nasiona w zamkniętej zalążni → owoc.

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 4.1 — sformułowanie problemu **w formie pytania** (CKE wymaga). NIE "Aktinidaza działa w temperaturze 20°C", TAK "Czy aktinidaza działa w różnych temperaturach?". Pułapka 4.2 — pominięcie **struktury galaretki** (sieć kolagenowa). CKE wprost wymaga "uwzględnij strukturę galaretki". Pułapka 4.3 — **kontrola negatywna vs pozytywna**. Tu kontrola **negatywna** (bez aktynnego czynnika = aktinidazy) → potwierdza, że galaretka się nie rozpadnie bez enzymu. Pułapka 4.4-1 — fotografia pokazuje **wiele nasion** w owocu kiwi. Jeden zalążek → jedna nasiona. Wiele nasion → wiele zalążków.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  3. Matura CKE · maj 2025 · zad. 5 5 pkt zoologia, raki, skorupiaki, gatunek inwazyjny, chityna, bioindykator

    W Polsce występuje kilka gatunków raków, w tym — rak szlachetny i rak pręgowaty. Na poniższych rysunkach przedstawiono raka szlachetnego i raka pręgowatego.

    Rak szlachetny (Astacus astacus) występuje jedynie w rzekach i w jeziorach o czystej, dobrze natlenionej wodzie. Rak szlachetny dojrzewa płciowo w trzecim roku życia. Samica składa od 60 do 200 jaj. Osobniki tego gatunku żyją nawet 20 lat. W pierwszym roku życia kilkukrotnie linieją, a w następnych — coraz rzadziej, maks. raz w roku, z miesiąca częstości. Po pięciu latach linienie zachodzi tylko raz do roku.

    Rak pręgowaty (Faxonius limosus), sprowadzony z Ameryki Północnej do Polski pod koniec XIX wieku, rozprzestrzenił się powszechnie, nawet w silnie zeutrofizowanych i zanieczyszczonych wodach. Osobniki tego gatunku dojrzewają płciowo w drugim roku życia, a samica składa do 400 jaj. Młode osobniki linieją 4-5 razy w roku, a u osobników dorosłych dochodzi do linienia 1-2 razy w roku.

    Na podstawie: J. Mastyński i W. Andrzejewski, Cechy morfometryczne i rozpoznawanie raków występujących w Polsce, Poznań 2001; K.A. Crandall i S. De Grave, An Updated Classification of the Freshwater Crayfishes (Decapoda: Astacidea) of the World, with a Complete Species List, „Journal of Crustacean Biology" 37(5), 2017.

    Zadanie 5.1. (0-1)

    Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące raków są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F — jeśli jest fałszywe.
    1. W budowie ciała raków wyróżnia się dwie tagmy: głowotułów i odwłok. P F
    2. Układ krwionośny raków jest otwarty, a serce leży po brzusznej stronie ciała. P F

    Zadanie 5.2. (0-1)

    Podaj nazwę polisacharydu będącego głównym składnikiem pancerza okrywającego ciało raków.

    Zadanie 5.3. (0-1)

    Wykaż, że w trakcie życia raków musi dochodzić do ich linienia.

    Zadanie 5.4. (0-1)

    Rozstrzygnij, czy obydwa opisane powyżej gatunki raków — rak szlachetny i rak pręgowaty — mogą służyć jako gatunki wskaźnikowe (bioindykatory) czystości wód. Odpowiedź uzasadnij. W uzasadnieniu uwzględnij środowisko życia obydwu gatunków.

    Zadanie 5.5. (0-1)

    Rozstrzygnij, czy przedstawione gatunki raków są klasyfikowane w jednym, czy — w dwóch rodzajach. Odpowiedź uzasadnij.

    Pokaż odpowiedź

    5.1. — PF

    • 1: P — raki to skorupiaki dziesięcionogie. Ciało dzieli się na głowotułów (cefalotorax) + odwłok (abdomen). Głowotułów chroniony karapaksem.
    • 2: F — układ krwionośny jest otwarty (poprawnie), ale serce leży na grzbietowej (nie brzusznej) stronie ciała — pod karapaksem, nad jelitem. To typowa cecha bezkręgowców.

    5.2. Polisacharyd budujący pancerz raków: chityna (wielocukier z N-acetyloglukozaminy). Pancerz dodatkowo wzmocniony wapniem (CaCO₃) — stąd jego twardość.

    5.3. Pancerz raków jest chitynowo-wapienny — sztywny, nieelastyczny. Ciało raka rośnie, ale pancerz NIE rośnie wraz z nim (nie potrafi się rozciągać). Aby rak mógł zwiększać rozmiary ciała, musi zrzucić stary pancerz i wytworzyć nowy, większy = linienie (ekdyza). Bez linienia rak byłby uwięziony w pancerzu, który stałby się zbyt ciasny → niemożliwy wzrost.

    5.4. NIE — tylko rak szlachetny może być bioindykatorem czystości wód.

    • Rak szlachetny żyje wyłącznie w czystych, dobrze natlenionych wodach (rzeki górskie, czyste jeziora). Jego obecność świadczy o czystej wodzie → bioindykator.
    • Rak pręgowaty żyje w różnych warunkach, w tym w wodach zanieczyszczonych i niskoeutroficznych (jeziora nizinne, dolne odcinki rzek). Jego obecność NIE świadczy o czystej wodzie → NIE jest bioindykatorem czystości.

    5.5. Dwa różne rodzaje. Pierwszy człon nazwy łacińskiej oznacza rodzaj (genus). Rak szlachetny = Astacus astacus, rak pręgowaty = Faxonius limosus. Astacus ≠ Faxonius → dwa różne rodzaje.

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 5.1-2 — **położenie serca**. U **kręgowców** serce **brzuszne** (klatka piersiowa). U **bezkręgowców** (raki, owady) — **grzbietowe** (rurkowate, otwarte). Częsta pomyłka. Pułapka 5.2 — pomylenie z **celulozą**. Celuloza budowa ściany **roślinnej**. Chityna budowa pancerza **skorupiaków + owadów + ścian grzybów**. Klucz: chityna = N-acetyloglukozamina, celuloza = glukoza.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  4. Matura CKE · maj 2024 · zad. 1 3 pkt biochemia, polimery, monomery, struktury białek, wiązania

    Zadanie 1.

    W skład organizmów wchodzą różne wielkocząsteczkowe związki organiczne, które są polimerami, składającymi się z monomerów.

    Zadanie 1.1. (0–2)

    Uzupełnij tabelę – wpisz w puste komórki właściwe informacje.

    Grupa związków organicznych Nazwa monomeru Wiązanie łączące monomery (glikozydowe / fosfodiestrowe / peptydowe) Przykład funkcji w organizmie
    białka budulcowa
    monosacharyd zapasowa

    Zadanie 1.2. (0–1)

    Do każdej z poniższych struktur białkowych przyporządkuj właściwy opis wybrany spośród A–D. Wpisz litery w wyznaczone miejsca.

    Struktura I-rzędowa: ...............

    Struktura II-rzędowa: ...............

    Struktura III-rzędowa: ..............

    A. Jest to struktura stabilizowana oddziaływaniami między resztami aminokwasowymi osobnych łańcuchów polipeptydowych.

    B. Jest to część łańcucha polipeptydowego zwinięta w regularną strukturę stabilizowaną wyłącznie wiązaniami wodorowymi.

    C. Jest to przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha polipeptydowego stabilizowane oddziaływaniami niekowalencyjnymi i kowalencyjnymi.

    D. Jest to kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym.

    Pokaż odpowiedź

    1.1. Tabela:

    Grupa Nazwa monomeru Wiązanie Przykład funkcji
    białka aminokwas peptydowe budulcowa
    cukry (polisacharydy) monosacharyd glikozydowe zapasowa

    Uzasadnienie:

    • Białka = polimery aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym (-CO-NH-). Powstaje w wyniku kondensacji (utrata H₂O).
    • Cukry zapasowe (polisacharydy: skrobia, glikogen) = polimery monosacharydów (glukoza, fruktoza...) połączonych wiązaniem glikozydowym (-O-).
    • Wiązanie fosfodiestrowe to wiązanie kwasów nukleinowych (między pentozami przez resztę fosforanową) — nie pasuje do tej tabeli.

    1.2.

    • I-rzędowa = D — kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu.
    • II-rzędowa = B — alfa-helisa / beta-kartka, zwijanie lokalne, stabilizowane wyłącznie wiązaniami wodorowymi między grupami C=O i N-H szkieletu peptydowego.
    • III-rzędowa = C — przestrzenne ułożenie całego pojedynczego łańcucha, stabilizowane: wiązania wodorowe, jonowe, hydrofobowe (niekowalencyjne) + mostki disiarczkowe (S-S, kowalencyjne).

    (A = struktura IV-rzędowa — oligomer wielu łańcuchów, np. hemoglobina = 4 łańcuchy.)

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 1.1 — **fosfodiestrowe** dla cukrów. NIE — to wiązanie kwasów nukleinowych. Cukry mają **glikozydowe**. Pułapka 1.2 — pomylenie II i III rzędowej. **II** = **TYLKO wiązania wodorowe** (alfa-helisa, beta-kartka). **III** = mostki disiarczkowe (S-S kowalencyjne) + niekowalencyjne. Klucz: "wyłącznie wiązaniami wodorowymi" = II. Pułapka 1.2 — pomylenie III i IV rzędowej. **III** = pojedynczy łańcuch. **IV** = wiele łańcuchów (oligomer). Klucz: "osobnych łańcuchów" = IV (opis A).

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  5. Matura CKE · maj 2023 · zad. 9 2 pkt anatomia człowieka, wątroba, żółć, deaminacja, glikogeneza, lipidy

    Wątroba człowieka uczestniczy w przemianach substancji wchłoniętych w przewodzie pokarmowym. Wytwarza ok. 1200 ml żółci dziennie. Żółć ta jest zagęszczana i magazynowana w pęcherzyku żółciowym. Żółć wspomaga enzymatyczny rozkład lipidów w przewodzie pokarmowym.

    Zadanie 9.1. (0–1)

    Uzupełnij poniższą tabelę tak, aby zawierała informacje prawdziwe dotyczące procesów zachodzących w wątrobie. W każdym nawiasie podkreśl właściwe określenie.

    Substraty Proces Produkty
    aminokwasy (dekarboksylacja / deaminacja) ketokwasy + amoniak
    glukoza (glikoliza / glikogenogeneza) glikogen

    Zadanie 9.2. (0–1)

    Wyjaśnij, w jaki sposób żółć wspomaga enzymatyczny rozkład lipidów w przewodzie pokarmowym.

    Pokaż odpowiedź

    9.1.

    Substraty Proces Produkty
    aminokwasy deaminacja ketokwasy + amoniak
    glukoza glikogeneza glikogen

    Uzasadnienia:

    • Deaminacja = usunięcie grupy aminowej (-NH₂) z aminokwasu → amoniak (NH₃) + ketokwas (szkielet węglowy). Amoniak jest toksyczny → w wątrobie przekształcany w mocznik (cykl mocznikowy).
    • Dekarboksylacja to usunięcie grupy karboksylowej (-COOH) = CO₂. Nie pasuje (produktem byłaby amina, np. histamina z histydyny, nie ketokwas + amoniak).
    • Glikogeneza = synteza glikogenu z glukozy (gdy nadmiar glukozy we krwi, po posiłku, pod wpływem insuliny).
    • Glikoliza = rozkład glukozy do pirogronianu (cytozol). Produktem nie jest glikogen, więc nie pasuje.

    9.2. Mechanizm działania żółci:

    Żółć zawiera sole żółciowe (sole kwasów żółciowych: cholan + deoksycholan), które są detergentami (cząsteczki z biegunem hydrofilowym i hydrofobowym). Funkcja:

    • Emulgowanie tłuszczów — sole żółciowe rozdrabniają duże krople tłuszczu (które dostały się z pokarmem do jelita) na drobne kropelki (micele) o średnicy <1 μm.
    • Wzrost powierzchni kontaktu lipidów z wodą → znacznie większa powierzchnia dostępna dla enzymów trawiących tłuszcze.
    • Lipaza trzustkowa (enzym wodny) działa na granicy wody i tłuszczu. Większa powierzchnia kropelek = więcej miejsc działania lipazy → szybsze i efektywniejsze trawienie triacylogliceroli do monoglicerydów + kwasów tłuszczowych.

    Bez żółci (np. po usunięciu pęcherzyka żółciowego): tłuszcze pozostają jako duże krople → mała powierzchnia → lipaza działa wolno → niestrawione tłuszcze przechodzą do kału = steatorrhea (tłuszczowy stolec, biegunka tłuszczowa).

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 9.1 — wybór dekarboksylacji zamiast deaminacji. Klucz: **NH₃ (amoniak)** w produktach → utracona grupa **AMINOWA** → **deaminacja** ("dezami-"). Pułapka 9.1 — wybór glikolizy zamiast glikogenezy. Klucz: produkt = **glikogen** (polimer glukozy). Glikoliza daje pirogronian, NIE glikogen. Glikogen powstaje przez **glikogenezę** (syntezę). Pułapka 9.2 — odpowiedź "żółć rozkłada tłuszcze". **FAŁSZ**. Żółć **NIE jest enzymem** — nie ma aktywności katalitycznej. Tylko **emulguje** (rozdrabnia mechanicznie) → ułatwia działanie **lipazy** (enzymu trzustki). Pułapka 9.2 — niewspomnienie **powierzchni kontaktu**. Klucz: rozdrobnienie zwiększa **powierzchnię** dostępną dla enzymu → szybsze trawienie. To istota emulgowania.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  6. Matura CKE · maj 2023 · zad. 10 3 pkt układ oddechowy, tchawica, tchawki, kolagen, chityna, bronchoskopia

    U człowieka tchawica jest wzmocniona pierścieniami chrząstkowymi w kształcie podkowy. U owadów rolę narządu wymiany gazowej pełni układ tchawkowy. Tchawki owadów to kanały powietrzne, których ścianę stanowi nabłonek pokryty od wewnątrz warstwą kutykuli z pierścieniowymi zgrubieniami.

    Zadanie 10.1. (0–1)

    Podaj nazwę białka stanowiącego główny składnik pierścieni tchawicy człowieka oraz nazwę polisacharydu stanowiącego główny składnik zgrubień kutykuli w tchawkach owadów.

    Białko stanowiące główny składnik pierścieni tchawicy człowieka: ........................

    Polisacharyd stanowiący główny składnik zgrubień kutykuli w tchawkach owadów: ........................

    Zadanie 10.2. (0–1)

    Uzupełnij poniższe zdanie tak, aby zawierało informacje prawdziwe dotyczące budowy tchawicy człowieka. W każdym nawiasie podkreśl właściwe określenie.

    Tchawica człowieka rozpoczyna się bezpośrednio za (gardłem / krtanią), a na dolnym końcu dzieli się na (oskrzela główne / oskrzeliki).

    Zadanie 10.3. (0–1)

    Dokończ zdanie. Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.

    W celu wzrokowej oceny w czasie rzeczywistym wyglądu błony śluzowej tchawicy wykonuje się:

    A. spirometrię.B. RTG klatki piersiowej.C. bronchoskopię.D. gastroskopię.
    Pokaż odpowiedź

    10.1.

    • Białko w pierścieniach tchawicy człowieka: kolagen (główny składnik chrząstki szklistej budującej pierścienie). Chrząstka jest zbudowana z chondrocytów + macierzy bogatej w kolagen typu II + proteoglikany.
    • Polisacharyd w tchawkach owadów: chityna — polimer N-acetyloglukozaminy. Główny składnik kutykuli owadów (egzoszkielet + wyściółka tchawek). Zapewnia sztywność i ochronę przed urazami.

    10.2. Tchawica człowieka rozpoczyna się bezpośrednio za krtanią, a na dolnym końcu dzieli się na oskrzela główne (lewe + prawe).

    Anatomia drogi powietrza:

    • Nozdrza → jama nosowa → gardło → krtań (struny głosowe) → tchawica (~10-12 cm) → oskrzela główne → oskrzela płatowe → oskrzeliki → pęcherzyki płucne.

    10.3. C — bronchoskopia.

    Uzasadnienie:

    • Bronchoskopia = badanie endoskopowe z wprowadzeniem kamery na giętkim wężu (bronchoskop) przez nos/usta → tchawica → oskrzela. Pozwala wzrokowo ocenić błonę śluzową w czasie rzeczywistym + pobierać biopsje.
    • A. Spirometria = pomiar pojemności i przepływu powietrza w płucach (zmienne fizyczne), NIE wzrokowa ocena.
    • B. RTG klatki piersiowej = obraz radiograficzny (statyczny), pokazuje strukturę kostną + zmiany w płucach, NIE śluzówkę tchawicy w czasie rzeczywistym.
    • D. Gastroskopia = endoskopia przewodu pokarmowego (przełyk, żołądek), NIE drogi oddechowej.

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 10.1 — odpowiedź "keratyna" zamiast kolagenu. Keratyna = włosy, paznokcie, naskórek; NIE chrząstka. Pułapka 10.1 — odpowiedź "celuloza" zamiast chityny. Celuloza = ściany komórkowe **roślin**; chityna = stawonogi + grzyby. Pułapka 10.2 — pomylenie krtani z gardłem. **Krtań** = narząd ze strunami głosowymi (głośnia), pod gardłem. **Gardło** = wspólne przejście dla pokarmu i powietrza. Tchawica wychodzi z **krtani**, nie gardła. Pułapka 10.2 — wybór oskrzeliki zamiast oskrzeli głównych. Oskrzeliki = MAŁE odgałęzienia w głębi płuc. **Tchawica** dzieli się na **2 duże oskrzela główne** (do lewego i prawego płuca). Pułapka 10.3 — wybór B (RTG). RTG **NIE pokazuje** w czasie rzeczywistym + nie pokazuje **śluzówki** (tylko strukturalne zmiany). Tylko **bronchoskopia** spełnia oba kryteria.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  7. Matura CKE · maj 2023 · zad. 12 4 pkt neurofizjologia, synapsa nerwowo-mięśniowa, acetylocholina, SNARE, toksyna botulinowa, struktura białek

    Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórki nerwowej. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).

    Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez bezbłonowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.

    Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.

    Na podstawie: P. Cąpek, T.J. Dickerson, Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection, „Toxins" 2(1), 2010; A. Mazurkiewicz-Pisarek, A. Płucienniczak, Toksyna botulinowa – cudowna trucizna, „Biotechnologia" 2(85), 2009.

    Zadanie 12.1. (0–2)

    Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące działania toksyny botulinowej są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

    # Stwierdzenie P / F
    1. W procesie porażania mięśni przez toksynę botulinową dochodzi do przemieszczenia się łańcucha lekkiego do cytozolu neuronu. P / F
    2. Po związaniu się z receptorem w szczelinie synaptycznej toksyna botulinowa wnika do neuronu na drodze endocytozy. P / F
    3. Toksyna botulinowa po przedostaniu się do szczeliny synaptycznej blokuje receptory acetylocholiny w błonie komórki mięśniowej. P / F

    Zadanie 12.2. (0–1)

    Na podstawie przedstawionych w tekście informacji określ najwyższą rzędowość struktury białka – toksyny botulinowej. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do jednej cechy budowy tego białka.

    Zadanie 12.3. (0–1)

    Uzupełnij tabelę – uporządkuj w odpowiedniej kolejności procesy fizjologiczne zachodzące w synapsie nerwowo-mięśniowej u zdrowego człowieka. Wpisz numery 2.–4. w odpowiednie miejsca tabeli.

    Proces fizjologiczny Kolejność
    Dotarcie impulsu nerwowego do synapsy nerwowo-mięśniowej i utworzenie kompleksu fuzyjnego przez białka transbłonowe (SNARE). 1
    Depolaryzacja błony komórkowej komórki mięśniowej i powstanie potencjału czynnościowego.
    Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną i uwolnienie acetylocholiny do szczeliny synaptycznej.
    Wiązanie się acetylocholiny z mięśniowym receptorem błonowym.
    Pokaż odpowiedź

    12.1.

    # Stwierdzenie Ocena
    1 Łańcuch lekki toksyny przedostaje się do cytozolu neuronu P
    2 Po związaniu z receptorem toksyna wnika do neuronu przez endocytozę P
    3 Toksyna przedostaje się do błony komórki mięśniowej i blokuje receptory acetylocholiny F

    Uzasadnienia:

    1. P — po endocytozie toksyna jest w pęcherzyku endosomalnym. Niskie pH endosomu powoduje rozłączenie podjednostek + przejście łańcucha lekkiego do cytozolu neuronu, gdzie rozkłada SNARE.

    2. P — toksyna wiąże się z receptorem w błonie presynaptycznej neuronu → cała cząsteczka wchłaniana przez endocytozę → pęcherzyk endosomalny w cytozolu.

    3. F — toksyna NIE wchodzi do komórki mięśniowej. Działa w neuronie (rozkłada SNARE → brak uwalniania acetylocholiny). Skutek: brak Ach w szczelinie → mięsień nie dostaje sygnału → porażenie. Receptory Ach na mięśniu są NIENARUSZONE — tylko nie ma dla nich liganda.

    12.2. Najwyższa rzędowość struktury toksyny botulinowej = IV-rzędowa.

    Cechy budowy wskazujące na IV-rzędową:

    • Dwie podjednostki (łańcuch lekki + ciężki) — czyli wiele łańcuchów polipeptydowych w jednej funkcjonalnej cząsteczce.
    • Mostek disiarczkowy łączący podjednostki — typowe dla oddziaływań między łańcuchami.
    • Struktura IV-rzędowa = oddziaływania między osobnymi łańcuchami polipeptydowymi.

    Każdy pojedynczy łańcuch ma swoją strukturę III-rzędową (przestrzenne zwinięcie), a oba razem tworzą kompleks IV-rzędowy.

    12.3. Kolejność procesów w synapsie nerwowo-mięśniowej:

    Proces Kolejność
    Dotarcie impulsu nerwowego + utworzenie kompleksu fuzyjnego SNARE 1 (dane)
    Depolaryzacja błony komórki mięśniowej + potencjał czynnościowy 4
    Fuzja pęcherzyków + uwolnienie acetylocholiny do szczeliny 2
    Wiązanie acetylocholiny z receptorem mięśnia 3

    Łańcuch zdarzeń:

    1. Impuls nerwowy dochodzi do zakończenia neuronu → otwarcie kanałów Ca²⁺ → wzrost Ca²⁺ → aktywacja SNARE.
    2. Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną → uwolnienie Ach do szczeliny.
    3. Ach dyfunduje przez szczelinę → wiąże się z receptorem nikotynowym na mięśniu.
    4. Receptor (kanał jonowy) otwiera się → wpływa Na⁺ → depolaryzacja błony mięśnia → potencjał czynnościowy → skurcz mięśnia.

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 12.1.3 — toksyna NIE działa na mięsień. Klucz: toksyna botulinowa działa wyłącznie w **neuronie** (rozkłada SNARE → brak uwalniania Ach). Mięsień jest "bezbronny" — nie dostaje sygnału. Pułapka 12.2 — odpowiedź "III-rzędowa". III-rzędowa = przestrzenne zwinięcie **pojedynczego** łańcucha. **IV-rzędowa** = oddziaływania między **osobnymi** łańcuchami. Toksyna ma 2 łańcuchy → IV. Pułapka 12.3 — błędna kolejność. Klucz: **dane proces 1** to dotarcie impulsu (SNARE). Po tym: fuzja → Ach do szczeliny → wiązanie z receptorem → depolaryzacja mięśnia.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  8. Matura CKE · maj 2023 · zad. 13 3 pkt biologia molekularna, PCR, polimeraza DNA, startery, deoksyrybonukleotydy, denaturacja

    Na poniższym schemacie przedstawiono przebieg pierwszego cyklu amplifikacji DNA metodą PCR. Uwzględniono tylko dwa z czterech deoksyrybonukleotydów niezbędnych do syntezy DNA.

    Uwaga: deoksyrybonukleotydy oznacza się czteroliterowymi skrótowcami, np. trifosforan deoksyguanozyny – dGTP (ang. deoxyguanosine triphosphate).

    Schemat: dwuniciowy DNA → ETAP 1. rozdzielenie nici DNA → ETAP 2. przyłączenie starterów → ETAP 3. synteza DNA, z udziałem: + polimeraza DNA, + dGTP, + dTTP, + .........., + ..........

    Na podstawie: B. Alberts i in., Podstawy biologii komórki, Warszawa 2016.

    Zadanie 13.1. (0–1)

    Uzupełnij powyższy schemat – wpisz w wyznaczone miejsca (+ ..........) oznaczenia dwóch deoksyrybonukleotydów niezbędnych do syntezy DNA, brakujących na schemacie.

    Zadanie 13.2. (0–1)

    Określ, w jaki sposób przeprowadza się rozdzielenie dwuniciowego DNA podczas pierwszego etapu każdego cyklu PCR.

    Zadanie 13.3. (0–1)

    Wyjaśnij, dlaczego w cyklu PCR etap syntezy DNA musi być poprzedzony przyłączeniem starterów. W odpowiedzi uwzględnij właściwości polimerazy DNA.

    Pokaż odpowiedź

    13.1. Brakujące deoksyrybonukleotydy:

    • dATP (deoksyadenozyno-trifosforan)
    • dCTP (deoksycytydyno-trifosforan)

    Razem z dGTP i dTTP (podane na schemacie) tworzą komplet 4 deoksyrybonukleotydów niezbędnych do syntezy DNA: A, T, G, C.

    Uzasadnienie: nić DNA składa się z 4 zasad (A, T, G, C). Polimeraza DNA dobiera nukleotydy komplementarne do matrycy:

    • A na matrycy → wbudowanie dTTP (komplementarna do A).
    • T na matrycy → wbudowanie dATP.
    • G na matrycy → wbudowanie dCTP.
    • C na matrycy → wbudowanie dGTP.

    Brak choćby jednego z czterech zatrzymałby syntezę (gdy polimeraza dochodzi do miejsca wymagającego brakującego nukleotydu).

    13.2. Rozdzielenie dwuniciowego DNA podczas etapu 1 każdego cyklu PCR zachodzi przez denaturację termiczną (high temperature denaturation):

    • Próbka podgrzana do ~94-95°C przez ~30 sekund.
    • Wysoka temperatura rozrywa wiązania wodorowe między komplementarnymi parami zasad (A-T: 2 wiązania, G-C: 3 wiązania).
    • Wiązania kowalencyjne (fosfodiestrowe szkieletu) pozostają nienaruszone — nici nie rozkładają się, tylko rozdzielają.
    • Powstają 2 jednoniciowe matryce DNA, gotowe do annealingu z starterami.

    13.3. Synteza DNA musi być poprzedzona przyłączeniem starterów, ponieważ:

    Właściwość polimerazy DNA:

    • Polimeraza DNA wymaga wolnego końca 3'-OH (3'-hydroksylowego), do którego może dołączyć kolejny nukleotyd przez wiązanie fosfodiestrowe.
    • Polimeraza NIE rozpoczyna syntezy "od zera" — nie potrafi utworzyć pierwszego wiązania na czystej, jednoniciowej matrycy bez punktu startu.

    Rola startera:

    • Starter = krótki (15-30 nukleotydów) fragment DNA komplementarny do określonego miejsca na matrycy.
    • Po annealingu (przyłączeniu) starter daje wolny koniec 3'-OH na granicy z matrycą jednoniciową.
    • Polimeraza DNA może chwycić ten koniec 3'-OH i kontynuować syntezę → wydłużanie nici komplementarnej do matrycy.

    Wniosek: bez startera polimeraza nie miałaby "punktu zaczepienia" — synteza DNA nie mogłaby się rozpocząć. Startery definiują też specyficzne miejsce amplifikacji (wybierają fragment DNA do powielenia).

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 13.1 — odpowiedź "ATP" lub "GTP". To są **rybonukleotydy** (RNA), używane w transkrypcji + jako nośnik energii. W PCR (DNA) potrzeba **deoksy**rybonukleotydów: **dATP, dCTP, dGTP, dTTP**. Pułapka 13.2 — odpowiedź "denaturacja przez enzym helikazy". Klucz: w PCR **NIE** używa się helikazy. Rozdzielenie zachodzi **termicznie** (95°C). Helikaza działa w replikacji **in vivo**. Pułapka 13.3 — odpowiedź "polimeraza nie umie się rozprostować". Klucz: precyzyjnie — polimeraza wymaga **wolnego końca 3'-OH** (do tworzenia wiązania fosfodiestrowego). Sama matryca jednoniciowa nie ma "wolnego końca" do tego.

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →
  9. Matura CKE · maj 2023 · zad. 14 4 pkt kod genetyczny, translacja, mutacja punktowa, kodon STOP, aminokwasy, wyrodność kodu

    Na schemacie A przedstawiono fragment polipeptydu zbudowanego ze 172 reszt aminokwasowych – cztery pierwsze reszty aminokwasowe od końca aminowego (z grupą H₂N) polipeptydu, ze wzorami strukturalnymi reszt bocznych. Na schemacie B przedstawiono tripeptyd, który powstał w wyniku mutacji genu kodującego polipeptyd A – mutacja zaszła w trzeciej pozycji czwartego kodonu mRNA, w wyniku czego doszło do przedwczesnego zakończenia translacji.

    Zadanie 14.1. (0–1)

    Podaj sekwencję aminokwasową fragmentu polipeptydu przedstawionego na schemacie A. Sekwencję zapisz od końca aminowego do końca karboksylowego, posługując się pełnymi nazwami aminokwasów lub ich oznaczeniami trójliterowymi.

    Zadanie 14.2. (0–1)

    Podaj dwie możliwe sekwencje nukleotydowe mRNA kodujące fragment polipeptydu przedstawiony na schemacie A. Sekwencje zapisz od końca 5′ do końca 3′.

    Zadanie 14.3. (0–1)

    Podaj sekwencję nukleotydową czwartego kodonu mRNA kodującego tripeptyd przedstawiony na schemacie B. Sekwencję zapisz od końca 5′ do końca 3′.

    Zadanie 14.4. (0–1)

    Dokończ zdanie. Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.

    Kod genetyczny określa się jako zdegenerowany, co oznacza, że:

    A. różne organizmy mają ten sam kod genetyczny. B. kolejne kodony następują bezpośrednio po sobie. C. jeden aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon. D. kolejność kodonów w mRNA odpowiada kolejności reszt aminokwasowych w peptydzie.

    Pokaż odpowiedź

    14.1. Sekwencja aminokwasowa polipeptydu A (od końca N do końca C):

    Met – Trp – Phe – Trp (Metionina – Tryptofan – Fenyloalanina – Tryptofan).

    Identyfikacja aa ze schematu:

    • Met (Metionina) — reszta boczna z siarką + grupą metylową (-S-CH₃). Łatwo rozpoznać po dwóch atomach C i siarce. Zawsze pierwszy aa = kodon start AUG.
    • Trp (Tryptofan) — reszta boczna z indolem (pierścień benzenu zrosły z pirolem, NH wewnątrz). Charakterystyczna struktura aromatyczna.
    • Phe (Fenyloalanina) — reszta boczna z pierścieniem benzenowym (sam fenyl, bez NH).

    14.2. Dwie możliwe sekwencje mRNA (5'→3') dla A (Met-Trp-Phe-Trp):

    1. 5'-AUG-UGG-UUU-UGG-3'
    2. 5'-AUG-UGG-UUC-UGG-3'

    Uzasadnienie (kod genetyczny):

    • Met = AUG (jedyny kodon, też kodon START).
    • Trp = UGG (jedyny kodon).
    • Phe = UUU lub UUC (2 kodony).

    Tylko Phe daje 2 możliwości → 2 sekwencje mRNA. Met i Trp są unikatowo kodowane.

    14.3. Sekwencja czwartego kodonu mRNA dla B (peptyd skrócony — przedwczesny STOP):

    5'-UGA-3'

    Uzasadnienie:

    • W A czwarty kodon = UGG (kodon Trp).
    • Mutacja jest w trzeciej pozycji → zmiana ostatniej zasady G.
    • Możliwe zmiany trzeciej zasady UGG:
      • UGA = STOP (nonsense, kodon STOP "opal").
      • UGC = Cys.
      • UGU = Cys.
    • Tylko UGA daje STOP → przedwczesne zakończenie translacji → peptyd skrócony do 3 aa.

    Sekwencja czwartego kodonu w mRNA mutanta: UGA.

    ⚠ Typowa pułapka: Pułapka 14.1 — pomylenie Trp z innym aromatycznym. **Tryptofan** = indol (pierścień z NH). **Tyrozyna** = fenyl z OH. **Fenyloalanina** = sam fenyl. Pułapka 14.2 — Met kodowany wyłącznie AUG (1 kodon) + Trp wyłącznie UGG (1 kodon). Tylko Phe ma 2 kodony (UUU/UUC). **Tylko jedna pozycja zmienna** → 2 możliwości. Pułapka 14.3 — wybór niewłaściwego kodonu STOP. **3 kodony STOP** w kodzie genetycznym: **UAA, UAG, UGA**. Z UGG mutacja w trzeciej pozycji → **tylko UGA daje STOP** (UGA, nie UAA ani UAG, bo zmiana tylko trzeciej zasady).

    Zobacz pełne rozwiązanie krok po kroku →

Inne działy — biologia rozszerzona